

(HHH) เป็นโปรตีน 2x ที่ใช้งานได้ซึ่ง Ambidextrouscaption: Simplified (HHH) ผูกกับ DSDNAs ธรรมชาติและมิเรอร์ พื้นผิวที่มีผลผูกพันซ้อนทับกันบางส่วนระหว่างโหมดการผูกทั้งสอง เครดิต: Angewandte Chemie International Edition (2025) ดอย: 10.1002/anie.202505188
ลวดลายโปรตีนโบราณที่ถูกผูกไว้กับกรดนิวคลีอิกนั้นใช้งานได้ “คล่องแคล่ว” ซึ่งหมายความว่า motif สามารถโต้ตอบกับภาพธรรมชาติและกรดนิวคลีอิกมิเรอร์ซึ่งไม่เคยมีรายงานสำหรับการจับกรดนิวคลีอิก การศึกษาให้ภาพรวมที่เป็นเอกลักษณ์ของวิวัฒนาการโปรตีนและทำให้เกิดคำถามที่น่าสนใจเกี่ยวกับต้นกำเนิดและประวัติศาสตร์ของชีวิตบนโลก
การศึกษาถูกตีพิมพ์ในวารสาร Angewandte Chemie International Edition– มันนำโดยนักวิจัยจากสถาบันวิทยาศาสตร์เพื่อชีวิตโลก (ELSI) ของ Tokyo Academy of Sciences โดยร่วมมือกับ University of Hebrew Jerusalem และ Weizmann School of Science
เช่นเดียวกับมือของมนุษย์โมเลกุลจำนวนมากมีอยู่ในรูปแบบของ “มือขวา” และ “มือซ้าย” และเป็นภาพสะท้อนของกันและกัน ชีวิตบนโลกมีความพึงพอใจอย่างมากต่อความเป็นอยู่ของโมเลกุล: โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนมือซ้ายในขณะที่กรดนิวคลีอิกประกอบด้วยน้ำตาลถนัดขวา
ดังที่เราทุกคนรู้ว่าปรากฏการณ์นี้เรียกว่า homorirality และเป็นคุณลักษณะพื้นฐานของชีววิทยา ด้วยข้อยกเว้นบางประการความเฉื่อยของโมเลกุลที่ซับซ้อนพลิกทำให้พวกเขาค่อยๆแยกออกและหยุดทำหน้าที่เหมือนโลกอาศัยอยู่ มันเหมือนกับอลิซที่เดินทางผ่านกระจกเข้าสู่โลกด้วยตัวเธอเอง ความจริงเรื่องนี้นำไปสู่มุมมองระยะยาวที่มิเรอร์โปรตีนไม่สามารถทำงานได้ตามปกติ
การวิจัยในปัจจุบันท้าทายสมมติฐานนี้ ในการศึกษานี้นักวิจัยรายงานว่าโครงสร้างโปรตีนดั้งเดิมและอนุรักษ์นิยมที่เรียกว่า motif helix-hairpin-helix (HHH) สามารถทำงานในรูปแบบมือซ้ายและมือขวา ในสภาพธรรมชาติของมัน HHH motif ผูกกับ DNA และ RNA
น่าแปลกที่นักวิจัยพบว่าการมิเรอร์สังเคราะห์ทางเคมีของแม่ลายนี้ยังใช้งานได้เช่นกัน – ปรากฏการณ์ที่ผู้เขียนเรียกความยืดหยุ่นในการใช้งาน ในระยะสั้นรูปแบบ HHH เป็นเหมือนถุงมือที่ยึดติดกับมือของคุณ โปรตีนที่จับกับกรดนิวคลีอิกนี้ยังไม่เคยมีการรายงานมาก่อน
DNA ที่มีเกลียวสองเส้นมีการบิดมือขวาดังนั้นจึงมีเหตุผลที่จะคาดหวังว่าโปรตีนกระจกจะไม่สามารถผูกได้
เลียมเอ็มผู้เขียนคนแรกของงาน
“ มันเป็นความคิดที่บ้า” ศาสตราจารย์นอร์แมนเมตานิสนักเคมีเปปไทด์กล่าว “แต่ยิ่งเราดูโครงสร้างมากเท่าไหร่เราก็ยิ่งคิดว่าเราอาจทำอะไรบางอย่าง”
เพื่อศึกษาว่าโปรตีน HHH motif ที่มีกระจกผูกติดกับ DNA ที่มีเส้นสายสองเท่าหรือไม่พวกเขาสังเคราะห์โปรตีนภาพกระจกและวัดความผูกพันในห้องปฏิบัติการหรือไม่ ตรวจพบการผูกมัด
แต่การจับตัวของโปรตีนกระจกคล้ายกับโปรตีนธรรมชาติหรือไม่? เพื่อทดสอบสิ่งนี้นักวิจัยได้วิเคราะห์การเปลี่ยนแปลงที่ไม่ถูกผูกไว้และผลกระทบของการกลายพันธุ์หลายครั้ง ทั้งสองวิธีแสดงความคล้ายคลึงกันที่น่าประหลาดใจ ได้รับการสนับสนุนจากผลลัพธ์เหล่านี้ Longo ติดต่อศาสตราจารย์ Yaakov (Koby) Levy ซึ่งสามารถใช้การจำลองโมเลกุลเพื่อแมปภาพโมเลกุลที่มีรายละเอียดของกระบวนการผูกพัน
สิ่งที่นักวิจัยพบว่าทำให้พวกเขาประหลาดใจ: แม้จะมีความแตกต่างในวิธีที่โปรตีนจากธรรมชาติและกระจกผูกกับ DNA แต่บริเวณที่คล้ายกันของโปรตีนในแต่ละกรณีทำให้เกิดผลผูกพัน กล่าวอีกนัยหนึ่งโหมดการผูกทั้งสองนี้มีความสัมพันธ์ในระดับโมเลกุล
การศึกษาครั้งนี้เป็นตัวอย่างที่น่าตื่นเต้นเป็นครั้งแรกของโปรตีนความคล่องแคล่วที่ผูกพันกับกรดนิวคลีอิกและถามคำถามมากกว่าคำตอบ แรงอะไรเป็นครั้งแรกที่ทำให้โปรตีนเป็นป่า? “ เรายังไม่รู้” Metanis กล่าว
“บางทีมันอาจสะท้อนให้เห็นถึงความต้องการของโดเมนที่จะผูกกับโครงสร้าง DNA หลายตัวหรือเลื่อนไปตามโมเลกุล DNA”
บางทีมันอาจชี้ไปที่ความลึกลับวิวัฒนาการที่ใหญ่กว่า:“ คำอธิบายที่น่าสนใจที่สุดคือความยืดหยุ่นในการใช้งานนั้นครั้งหนึ่งเคยอยู่ภายใต้แรงกดดันของการเลือกอาจเป็นเพราะชีวิตกระจกโบราณ” Longgo กล่าว แต่ผู้เขียนเตือนว่าเรายังคงห่างไกลจากการได้ข้อสรุปที่เร้าใจเช่นนี้
นักวิจัยรวมถึงศาสตราจารย์เลียมเอ็มลองโกรองศาสตราจารย์ที่ได้รับการแต่งตั้งเป็นพิเศษนักศึกษา Tatsuya Corlett กับนักศึกษาปริญญาโทของ Elsi Tatsuya Corlett ร่วมกับศาสตราจารย์ Norman Metanis และ Dr. Orit Weil-Ktorza ของมหาวิทยาลัยฮีโร่ในเยรูซาเล็ม นักเรียน Segev Naveh-Tassa, Dr. Yael Fridmann-Sirkis, Dr. Dr. Spotovićและ Dr. Kesava Phaneendra Cherukuri, Weizmann College of Science
ข้อมูลเพิ่มเติม:
Liam Longo et al., ความยืดหยุ่นในการทำงานของโดเมนที่มีผลผูกพันกับกรดนิวคลีอิกโบราณ Angewandte Chemie International Edition (2025) ดอย: 10.1002/anie.202505188
จัดทำโดยมหาวิทยาลัยฮีบรูแห่งเยรูซาเล็ม
อ้าง: โปรตีน Agile โบราณทำลายกฎของความเฉื่อยโมเลกุล (15 พฤษภาคม 2025), 15 พฤษภาคม 2025 จาก https://phys.org/news/2025-05-05-ANMAMITIEN-Ambient-ambidextrous-protein-protein-molecular.htmlsedness.htmlsedness.htmlsed
เอกสารนี้มีลิขสิทธิ์ จะไม่มีการทำซ้ำส่วนใดโดยไม่ได้รับอนุญาตเป็นลายลักษณ์อักษรยกเว้นการทำธุรกรรมที่เป็นธรรมสำหรับการวิจัยส่วนตัวหรือวัตถุประสงค์ในการวิจัย เนื้อหามีวัตถุประสงค์เพื่อให้ข้อมูลเท่านั้น